コラーゲンは、真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつで、
多細胞動物の細胞外基質（細胞外マトリクス）の主成分である。
体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質のほぼ30%を占める程多い。
また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。
ゼラチンの原料はコラーゲンであり、化粧品、医薬品などにも様々に用いられている。
（Wikipediaより引用）
構造
コラーゲンタンパク質のペプチド鎖を構成するアミノ酸は、
"―（グリシン）―（アミノ酸X）―（アミノ酸Y）―" と、
グリシンが3残基ごとに繰り返す一次構造を有する。
この配列は、コラーゲン様配列と呼ばれ、コラーゲンタンパク質の特徴である。
例えば、I型コラーゲンでは、この "―（グリシン）―（アミノ酸X）―（アミノ酸Y）―" が
1014アミノ酸残基繰返す配列を持っている。
（アミノ酸X）としてプロリン、（アミノ酸Y）として、
4(R)ヒドロキシプロリン（プロリンが酵素によって修飾されたもの）が多く存在する。
この1本のペプチド鎖はα鎖と呼ばれ、分子量は10万程度である。
多くの型のコラーゲンでは、このペプチド鎖が3本集まり、
縄をなうようにお互いに巻きついて、らせん構造を形成する。
これがコラーゲンの構成単位であり、トロポコラーゲンと呼ばれる。
トロポコラーゲンを作る際、1本1本のペプチド鎖は、左巻きのポリプロリンII型様の二次構造をとり、
3本のペプチド鎖は、お互いに1残基分ずつずれて、
グリシンが中央に来るようなゆるい右巻きのらせん構造を形成する。
I型コラーゲンの場合、その長さはおよそ300nm、太さは1.5 nmほどである。
このトロポコラーゲンが、少しずつずれてたくさん集まり、より太く長い繊維を作る場合があり、
これはコラーゲン細繊維（細線維） (collagen fibril) と呼ばれる。
例えば、骨や軟骨の中のコラーゲンは、このコラーゲン細繊維をつくっており、
骨基質、軟骨基質にびっしりと詰まっている。
コラーゲン細繊維は透過型電子顕微鏡で観察することができる。
コラーゲン細繊維には、ほぼ65 nm周期の縞模様が観察される。
コラーゲン細繊維の太さは通常、数十〜百数十 nm程度である。
この太さは、そのコラーゲン細繊維を作っている
コラ−ゲンの各型の割合などによって決まることがわかっている。
コラーゲン細繊維は、更に多くが寄り集まって、結合組織内で強大な繊維を形成する場合がある。
これがコラーゲン繊維（線維）（膠原繊維（線維）;こうげんせんい、collagen fiber）である。
コラーゲン繊維の太さは数μm〜数十μm程度で、適切な染色をおこなうと、
光学顕微鏡でも観察することができる。
コラーゲン繊維は皮膚の真皮や腱などにはびっしりとつまっている。
健康食品としてのコラーゲン
コラーゲンを多く含む健康食品が、皮膚の張りを保つ、
関節の痛みを改善すると主張され販売されている。
しかし、蛋白質の一種であるコラーゲンはアミノ酸単体である
グリシンとプロリンと、プロリンが水酸化されたヒドロキシプロリンで構成されている。
蛋白質は基本的に消化に際し単アミノ酸やアミノ酸2-3個程度の
ペプチドまで分解されて吸収されてしまうため、
コラーゲンを摂取しても直接体内に吸収されるわけではない。
さらにヒドロキシプロリンは体内に存在しても、皮膚のコラーゲンを作る線維芽細胞に取り込まれず、
グリシンやプロリン自体は、ごく一般に存在するアミノ酸であるために、
コラーゲンを選択的に経口摂取することが、
コラーゲンの材料の効果的な摂取ということにもならない。
厚生労働省の公式報告書においても、
健康食品としての有効性(=コラーゲンの経口摂取による効能)については
懐疑的な見方にとどまっている。
しかしながら、ヒドロキシプロリンを含むペプチドは
細胞の働きを活性化させる様々な生理的活性が知られており、
京都府立大学の研究によって、コラーゲンを経口摂取することで
ヒドロキシプロリンペプチドの血中濃度が長時間上昇すること、
ペプチドが損傷した線維芽細胞を刺激し再生を促進することが明かにされた。
ただし、体内におけるコラーゲンの合成にはリシンやビタミンCが別途必要である。
また、実際に一部の臨床的症状に有効性が認められたという論文も提出されている。
このように、間接的な経路によってコラーゲンペプチドが
体内でのコラーゲン線維の新生に寄与する可能性は示唆されている。
なお、コラーゲンを配合した化粧品が数多く販売されているが、
コラーゲンは主に保湿剤の目的で使用されている。
皮膚表面に塗布することにより潤いを感じることはできると思われるが、
塗布したコラーゲンが皮下に吸収･利用されることはありえず、
健康な皮膚の細胞が自らコラーゲンを産生し皮膚組織に組み込んだものの代替とは言えない。
コラーゲンを豊富に含む食品
加熱調理した場合、コラーゲン分子は三重らせんの一部が
ほぐれてゼラチンに変性する（魚類のコラーゲンの変性温度はヒト体温よりも低い）。
コラーゲンの分子構造を保ったまま腸内へと摂取することを望む場合はデメリットとなるが、
ゼラチンはプロテアーゼによる分解を受けやすくアミノ酸供給源としては吸収されやすくなっている。
- 豚足
- ゼラチン
- ゼリー（増粘多糖類ではなくゼラチンで作ったもの）
- 牛筋
- 軟骨唐揚げ
- 鶏皮
- 魚皮
- ふかひれ
- エイひれ
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